Pengantar
Biokimia
Biokimia adalah ilmu yang menghubungkan, bahkan sebagai
perekat antara disiplin ilmu kimia dan biologi. Benda mati dan organisme
sama-sama dibangun oleh unsure-unsur kimia yang sama, tetapi berbeda dalam
struktur dan tatanan. Sel dibangun oleh 4 makromolekul yaitu: protein, asam
nukleat, karbohidrat, dan lipid. Keempatnya disebut biomolekul. Makromolekul
asam amino disusun oleh dua puluh -asam amino (alanin, valin, leusin, isoleusin,
prolin, metionin, fenilalanin, triptofam, glisin, serin, treonin,
sistein,tirosin, asparagin, glutamate, lisin, arginin, histidin, as. Aspartat,
dan as. Glutamat), makromolekul karbohidrat disusun oleh tiga monosakarida
utama (glukosa, ribosa, deoksiribosa), makromolekul lipid disusun oleh tujuh
komponen utama (gliserol, cholesterol, as. Lemak jenuh, as. Lemak tak jenuh,
fosfatidikholin, fosfatidilinosetol, asam fosfat), dan asam nukleat disusun
oleh delapan komponen utama (sitosin, urasil, timin, adenine, guanin, as.
Fosfat). Pada masa pertumbuhan ion atau molekul yang masuk akan lebih banyak
daripada yang digantikan, jika sudah tidak mengalami masa pertumbuhan ion atau
molekul yang masuk dan keluar akan seimbang. Proses bongkar pasang ion atau
molekul disebut metabolisme. Metabolisme adalah satu dari 5 proses kehidupan
yaitu gerak, tumbuh, iritabilitas, reproduksi.
Hubungan Biokimia Dengan Ilmu Lain :
·
Biokimia
asam nukleat (DNA dan RNA) → inti ilmu genetika.
·
Fisiologi: ilmun
tentang faal tubuh, pengkajianya overlaping dengan biokimia.
·
Imunologi: penjelasan
proses reaksi antigen antibodi (imunoglobulin), reaksi alergi perlu ilmu
biokimia.
·
Farmakologi:
metabolisme obat perlu ilmu biokimia dan fisiologi.
·
Toksikologi:
ilmu yang mempelajari racun tubuh, perlu biokimia.
·
Patologi:
ilmu tentang penyakit (inflamasi, cedera sel, kanker), perlu biokimia.
·
Mikrobiologi:
ilmu tentang bakteri, perlu biokimia.
·
Zoologi dan botani:
juga perlu biokimia.
Enzim dan Koenzim
1.
Enzim
1.1
Pengertian Enzim
Enzim adalah biomolekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat
proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik. Molekul awal yang disebut substrat akan dipercepat perubahannya menjadi molekul
lain yang disebut produk. Jenis produk yang akan dihasilkan bergantung pada
suatu kondisi/zat, yang disebut promoter. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat berlangsung dengan
cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme yang ditentukan oleh hormon sebagai promoter.
Enzim bekerja dengan
cara bereaksi dengan molekul substrat untuk menghasilkan senyawaintermediat melalui
suatu reaksi kimia organik yang membutuhkan energi
aktivasi lebih rendah,
sehingga percepatan reaksi kimia terjadi karena reaksi kimia dengan energi
aktivasi lebih tinggi membutuhkan waktu lebih lama. Sebagai contoh:
X + C →
XC (1)
Y + XC →
XYC (2)
XYC → CZ (3)
CZ → C +
Z (4)
Meskipun senyawa
katalis dapat berubah pada reaksi awal, pada reaksi akhir molekul katalis akan
kembali ke bentuk semula.
Sebagian besar enzim
bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada
satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaanstruktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh,
enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses
perombakan pati menjadi glukosa.
Kerja enzim
dipengaruhi oleh beberapa faktor, terutama adalah substrat, suhu,keasaman, kofaktor dan inhibitor. Tiap
enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat keasaman) optimum yang berbeda-beda
karena enzim adalah protein, yang dapat mengalami perubahan bentuk jika suhu dan
keasaman berubah. Di luar suhu atau pH yang sesuai, enzim tidak dapat bekerja
secara optimal atau strukturnya akan mengalami kerusakan. Hal
ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama sekali. Kerja enzim juga
dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang menurunkan aktivitas enzim,
sedangkan aktivator adalah yang meningkatkan aktivitas enzim.
Banyak obat dan racun adalah inihibitor enzim.
1.2 Sifat-sifat Khusus Enzim
·
Enzim dibentuk dalam protoplasma sel.
·
Enzim beraktifitas didalam sel tempat sintetisnya
(endoenzim) maupun ditempat yang lain diluar tempat sintesisnya (eksoenzim).
·
Sebagian enzim bersifat endoenzim.
·
Enzim bersifat koloid, luar permukaan besar, bersifat
hidrofit.
·
Dapat beraksi dengan senyawa asam maupun basa kation maupun
amino.
·
Enzim dapat dihambat atau dipacu aktivitasnya.
1.3
Inhibisi Enzim
·
Kompetitif : zat
penghambat mempunyai struktur yang mirip dengan substrat sehingga dapat
bergabung dengan sisi aktif enzim. Terjadi kompetisi antara substrat dengan
inhibitor untuk bergabung dengan sisi aktif enzim (misal feed back effect)
·
Non kompetitif: zat
penghambat menyebabkan struktur enzim rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok
lagi dengan substrat
Koenzim adalah merupakan molekul organik kecil, tahan terhadap panas, yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis
Koenzim adalah merupakan molekul organik kecil, tahan terhadap panas, yang mudah terdisosiasi dan dapat dipisahkan dari enzimnya dengan cara dialisis
1.4
Struktur dan
Mekanisme
Enzim umumnya merupakan protein globular dan
ukurannya berkisar dari hanya 62 asam amino pada monomer 4-oksalokrotonat tautomerase, sampai
dengan lebih dari 2.500 residu pada asam lemak sintase.
Terdapat pula sejumlah kecil katalis RNA, dengan yang paling umum
merupakan ribosom; Jenis
enzim ini dirujuk sebagai RNA-enzim ataupun ribozim. Aktivitas
enzim ditentukan oleh struktur tiga dimensinya (struktur kuaterner). Walaupun
struktur enzim menentukan fungsinya, prediksi aktivitas enzim baru yang hanya
dilihat dari strukturnya adalah hal yang sangat sulit.
Kebanyakan enzim berukuran lebih besar daripada substratnya, tetapi hanya
sebagian kecil asam amino enzim (sekitar 3–4 asam amino) yang
secara langsung terlibat dalam katalisis. Daerah yang mengandung residu
katalitik yang akan mengikat substrat dan kemudian menjalani reaksi ini dikenal
sebagai tapak aktif. Enzim juga
dapat mengandung tapak yang mengikat kofaktor yang
diperlukan untuk katalisis. Beberapa enzim juga memiliki tapak ikat untuk
molekul kecil, yang sering kali merupakan produk langsung ataupun tak langsung
dari reaksi yang dikatalisasi. Pengikatan ini dapat meningkatkan ataupun
menurunkan aktivitas enzim. Dengan demikian ia berfungsi sebagai regulasi umpan balik.
Sama seperti protein-protein lainnya, enzim merupakan rantai asam amino
yang melipat. Tiap-tiap
urutan asam amino menghasilkan struktur pelipatan dan sifat-sifat kimiawi yang
khas. Rantai protein tunggal kadang-kadang dapat berkumpul bersama dan
membentuk kompleks protein. Kebanyakan
enzim dapat mengalami denaturasi (yakni
terbuka dari lipatannya dan menjadi tidak aktif) oleh pemanasan ataupun
denaturan kimiawi. Tergantung pada jenis-jenis enzim, denaturasi dapat bersifat
reversibel maupun ireversibel.
1.5
Mekanisme
Enzim dapat bekerja dengan beberapa cara, yang
kesemuaannya menurunkan ΔG‡.
·
Menurunkan energi aktivasi dengan menciptakan suatu
lingkungan yang mana keadaan transisi terstabilisasi (contohnya mengubah bentuk
substrat menjadi konformasi keadaan transisi ketika ia terikat dengan enzim.)
·
Menurunkan energi keadaan transisi
tanpa mengubah bentuk substrat dengan menciptakan lingkungan yang memiliki
distribusi muatan yang berlawanan dengan keadaan transisi.
·
Menyediakan lintasan reaksi
alternatif. Contohnya bereaksi dengan substrat sementara waktu untuk membentuk
kompleks Enzim-Substrat antara.
·
Menurunkan perubahan entropi reaksi
dengan menggiring substrat bersama pada orientasi yang tepat untuk bereaksi.
Menariknya, efek entropi ini melibatkan destabilisasi keadaan dasar, dan kontribusinya terhadap katalis relatif
kecil.
2. Koenzim
Banyak enzim yang memerlukan koenzim
untuk dapat berfungsi aktif sebagai biokatalisator. Koenzim akan memperbesar
kemampuan katalik suatu enzim sehingga jauh melebihi kemampuan yang ditawarkan.
Koenzim yang berikatan secara erat dengan enzim melalui ikatan konvalen atau
non konvalen sering disebut sebagai gugus protestik. Reaksi-reaksi yang
memerlukan koenzim antara lain: reaksi oksidoreduksi, pemindahan gugus serta
isomerisasi, dan reaksi yang membentuk ikatan konvalen.
Koenzim
adalah kofaktor berupa molekul organik kecil yang mentranspor gugus kimia atau
elektron dari satu enzim ke enzim lainnya. Contoh
koenzim mencakup NADH, NADPH dan adenosina trifosfat. Gugus kimiawi yang dibawa mencakup
ion hidrida (H–)
yang dibawa oleh NAD atau NADP+, gugus
asetil yang dibawa oleh koenzim A, formil,
metenil, ataupun gugus metil yang dibawa oleh asam folat, dan gugus
metil yang dibawa oleh S-adenosilmetionina. Beberapa
koenzim seperti riboflavin, tiamina, dan asam folat adalah vitamin.
Oleh karena
koenzim secara kimiawi berubah oleh aksi enzim, adalah dapat dikatakan koenzim
merupakan substrat yang khusus, ataupun substrat sekunder. Sebagai contoh,
sekitar 700 enzim diketahui menggunakan koenzim NADH.
Regenerasi
serta pemeliharaan konsentrasi koenzim terjadi dalam sel. Contohnya, NADPH
diregenerasi melalui lintasan pentosa fosfat, dan S-adenosilmetionina
melalui metionina adenosiltransferase.
3.
Perbedaan
enzim dan koenzim
Perbedaan
antara enzim dan koenzim adalah :
·
Enzim : biokatalisator,
termolabil, memiliki fungsi yang spesifik, mudah rusak oleh logam berat,
pengukuran aktivitasnya dilakukan dengan kecepatan reaksi enzimatik, memiliki
letak tertentu di dalam sel, dan hanya satu macam reaksi yang mampu dikatalis
olehnya.
·
Koenzim : diperlukan
untuk aktivitas enzim tertentu, termostabil, memiliki berat molekul yang
rendah, bisa dikatakan sebagai substrat kedua, banyak koenzim yang merupakan
derivat vitamin B.
REFERENSI
Tidak ada komentar:
Posting Komentar